化學系

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國立臺灣師範大學化學系座落於公館校區理學院大樓。本系成立於民國五十一年,最初僅設大學部。之後於民國六十三年、七十八年陸續成立化學研究所碩士班和博士班。本系教育目標旨在培養化學專業人才與中等學校自然及化學專業師資,授課著重理論及應用性。本系所現有師資為專任教授25人,另外尚有與中央研究院合聘教授3位,在分析、有機、無機及物理化學四個學門的基礎上發展跨領域之教學研究合作計畫。此外,本系另有助教13位,職技員工1位,協助處理一般學生實驗及行政事務。學生方面,大學部現實際共322人,碩士班現實際就學研究生共174人,博士班現實際就學共55人。

本系一向秉持著教學與研究並重,近年來為配合許多研究計畫的需求,研究設備亦不斷的更新。本系所的研究計畫大部分來自國科會的經費補助。此外,本系提供研究生獎助學金,研究生可支領助教獎學金(TA)、研究獎學金(RA)和部分的個別教授所提供的博士班學生獎學金(fellowships)。成績優良的大學部學生也可以申請獎學金。

本校圖書館藏書豐富,除了本部圖書館外,分部理學院圖書館西文藏書現有13萬餘冊,西文期刊合訂本有911餘種期刊,將近約3萬冊。此外,西文現期期刊約450種,涵蓋化學、生化、生物科技、材料及其他科學類等領域。目前本系各研究室連接校園網路,將館藏查詢、圖書流通、期刊目錄轉載等功能,納入圖書館資訊系統中,並提供多種光碟資料庫之檢索及線上資料庫如Science Citation Index,Chemical Citation Index,Chemical Abstracts,Beilstein,MDL資料庫與STICNET全國科技資訊網路之查詢。

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    利用親水性作用層析串聯質譜技術定量食品及血清中的糖化終產物
    (2024) 陳慧雯; Chen, Huei-Wun
    糖化終產物(Advanced glycation end products, AGEs)為具有高度異質性的一群化合物,會對人體造成發炎、氧化壓力等相關毒性。本研究為用液相層析串聯質譜儀(LC-MS/MS)分析糖化終產物中常見的生物標記N ε-(羧甲基)離胺酸(Nε-(1-Carboxymethyl)-L-lysine, CML)、N ε-(羧乙基)離胺酸(Nε-(1-Carboxyethyl)-L-lysine, CEL)及戊糖素(pentosidine),對食品及血清樣品進行定量。對於前處理是使用Oasis MCX (Mixed Cation-Exchange)固相萃取(Solid Phase Extraction, SPE)管柱進行AGEs的萃取,以達到最大的分析物回收率。層析管柱的選擇上則是使用親水性作用層析管柱HILIC silica column分離高極性的CML、CEL及pentosidine,以乙腈和水作為移動相,並添加了5 mM的甲酸銨以改進峰型,分離過程中均無離子配對試劑(ion-pairing reagent)的使用。對於本研究開發之分析方法,線性範圍(1~1000 ng/mL)之決定係數R2> 0.995,同時具有良好的精密度(RSD < 11.00%)以及準確度(82.40 -113.67%),證實能夠準確定量不同食品及血清樣品中的AGEs。定量結果顯示經過烘烤後的Labdiet 5010食品具有較高的AGEs含量(CML, 20.78 μg/g;CEL, 21.53 μg/g),且其含量顯著性地高於未經加熱處理之食品,並且當小鼠攝入經過烘烤後的Labdiet 5010食品時,其體內血清呈現較高的AGEs含量,並且與攝入未經加熱處理食品之小鼠相比,其含量也有顯著性地增加(CML, 3.93 μM;CEL, 9.72 μM) (以上p值皆小於0.05)。
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    脂族羥基酸修飾的金屬氧化物層析法(HAMMOC)搭配液相層析串聯式質譜分析技術(LC-MS/MS)之磷酸化蛋白質體研究
    (2014) 林佳穎; Chia-Ying Lin
    蛋白質磷酸化是一種主要的後轉譯修飾,它調節許多生物系統,如基因表現、訊號傳遞與代謝路徑。但磷酸化修飾為可逆反應且含量低,故需要高靈敏度與具特異性的分析方法。本研究結合脂族羥基酸修飾的金屬氧化物層析法(HAMMOC)與液相層析串聯式質譜分析技術(LC-MS/MS)研究磷酸化蛋白質體學。首先選用丙酮沉澱法與離心過濾法,以比較不同去鹽方法之磷酸化研究;接著於HAMMOC純化後,以等電點聚焦電泳(sIEF)、強陽離子交換層析法(SCX)與親水性層析法(HILIC)降低樣品複雜度,並比較不同分離方法之磷酸化研究;最後,採用無標記定量方法(label-free)進行磷酸化蛋白質體定量。取小鼠巨噬細胞株(RAW 264.7)裂解液,經離心過濾法以及丙酮沉澱法去鹽,毫克含量的蛋白質水解後搭配HAMMOC-sIEF與質譜分析,在兩種方法共鑑定到1231個磷酸化蛋白質與2953段磷酸化胜肽。以離心過濾法搭配HAMMOC與三種分離方法,結果顯示單一HAMMOC-SCX可以鑑定到1747段磷酸化胜肽,再搭配HAMMOC-sIEF和HAMMOC-HILIC可額外鑑定1517段(86.8%)磷酸化胜肽,由此可知三種分離方法具良好的互補性。從小鼠巨噬細胞株之控制組與脂多醣刺激組取200微克的蛋白質,以HAMMOC與LC-MS/MS利用無標記定量方法進行相對定量分析,從中挑選出114個差異表現的磷酸化蛋白質。以上結果顯示選用HAMMOC搭配LC-MS/MS適合深入研究磷酸化蛋白質體學的定性和定量分析。
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    利用化學標定與質譜技術分析經由人類乳突病毒 E7 轉染癌細胞之第一型 MHC 胜肽
    (2014) 劉昀昇; Yun-Sheng Liu
    第一型主要組織相容性複合體(major histocompatibility complex class I, MHC class I)呈現在所有的細胞表面,功能為提供來自外來病原或腫瘤相關的胜肽片段作為抗原,使免疫系統進行辨識。實驗使用同重元素相對和絕對定量(isobaric tags for relative and absolute quantitation, iTRAQ)的標定策略及質譜技術分析,經檸檬酸脫附後的人類乳突病毒(human papillomavirus, HPV) 轉染癌細胞之腫瘤相關抗原性胜肽。為了降低樣品複雜度並提高鑑定的動態範圍,使用奈米級液相層析質譜儀分析前會經由強陽離子交換層析(strong cationic exchange chromatography, SCX)、親水性交互作用層析(hydrophilic interaction chromatography, HILIC)及等電聚焦分級分離(solution isoelectric focusing, sIEF)對iTRAQ標定胜肽分離。數據分析上,首先以Swiss-Prot資料庫來確認,經質譜分析後的胜肽序列及其可信程度,再進一步使用MHC胜肽鍵結預測分析系統SYFPEITHI與immune epitope database (IEDB) 去預測胜肽與MHC class I分子間的鍵結親和性,最後以protein abundance across organisms (PaxDb) 與multi-omics profiling expression database (MOPED) 找尋MHC class I胜肽其來源蛋白質在各器官或疾病的表現量。癌細胞經由檸檬酸脫附後所得的樣品,以質譜鑑定並使用MHC胜肽鍵結預測分析系統,得到115段與MHC class I具有相關性的胜肽,並依據MHC的HLA*02:01型態篩選後得到78段胜肽,而其中FAG-、YVA-與YIP-此三段胜肽經由分析,確認會與MHC class I具有鍵結。本實驗提供ㄧ套以質譜分析為基礎的平台,去找尋MHC class I相關的胜肽,且T細胞若能對找尋到的MHC class I胜肽進行辨識並產生免疫反應,此胜肽對於腫瘤疫苗的發展將有極大的助益。
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    利用iTRAQ化學標定方法分析急性與慢性C型肝炎病毒 感染之差異蛋白質體研究
    (2014) 徐羽薇; Yu-Wei Hsu
    肝癌是全球最普遍且致命的癌症之一,而慢性C型肝炎病毒的患者有20~30%會演變為肝硬化甚至是肝癌,由於C型肝炎病毒基因本身變異性大,以致於抗病毒藥物與疫苗的發展都成為醫療界的一大挑戰。本篇研究將藉由HuH7.5-SEAP細胞株模擬C型肝炎病毒顆粒感染細胞,再採用同重元素相對和絕對定量(iTRAQ)的化學標定方法搭配質譜技術,分析在急性與慢性感染情況下其蛋白質相對含量變化。iTRAQ標定的胜肽樣品會以等電聚焦分級分離儀(sIEF)或親水性作用層析法(HILIC)進行分餾,之後進行奈米級液相層析串聯式質譜分析。研究中總共鑑定到2,615個蛋白質,其中1,816個蛋白質具定量結果,並且發現利用二維的液相層析技術來分離胜肽樣品,顯示兩種分離策略能提供良好的互補性與正交性。在急性和慢性感染情況下分別挑選出78和140個具有顯著差異的蛋白質,並以GeneGo生物資訊軟體分析,結果顯示許多蛋白質與細胞骨架重組及細胞吸附等兩種生物作用途徑有相關。目前挑選與胰島素阻抗、囊泡運輸、細胞骨架重組及脂蛋白分泌途徑等相關的蛋白質以西方墨點法(Western blot)進行驗證,期望能發現新穎的蛋白質,並以此作為治療C型肝炎病毒的藥物標記分子。