理學院

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學院概況

理學院設有數學系、物理學系、化學系、生命科學系、地球科學系、資訊工程學系6個系(均含學士、碩士及博士課程),及科學教育研究所、環境教育研究所、光電科技研究所及海洋環境科技就所4個獨立研究所,另設有生物多樣性國際研究生博士學位學程。全學院專任教師約180人,陣容十分堅強,無論師資、學術長現、社會貢獻與影響力均居全國之首。

特色

理學院位在國立臺灣師範大學分部校區內,座落於臺北市公館,佔地約10公頃,是個小而美的校園,內含國際會議廳、圖書館、實驗室、天文臺等完善設施。

理學院創院已逾六十年,在此堅固基礎上,理學院不僅在基礎科學上有豐碩的表現,更在臺灣許多研究中獨占鰲頭,曾孕育出五位中研院院士。近年來,更致力於跨領域研究,並在應用科技上加強與業界合作,院內教師每年均取得多項專利,所開發之商品廣泛應用於醫、藥、化妝品、食品加工業、農業、環保、資訊、教育產業及日常生活中。

在科學教育研究上,臺灣師大理學院之排名更高居世界第一,此外更有獨步全臺的科學教育中心,該中心就中學科學課程、科學教與學等方面從事研究與推廣服務;是全國人力最充足,設備最完善,具有良好服務品質的中心。

在理學院紮實、多元的研究基礎下,學生可依其性向、興趣做出寬廣之選擇,無論對其未來進入學術研究領域、教育界或工業界工作,均是絕佳選擇。

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    透過奈米探針親和質譜法探索消化道癌中血清澱粉樣蛋白A的變異模式
    (2024) 游晴嵐; Yiu, Cing-Lan
    血清澱粉樣蛋白A,是一種急性期蛋白,在許多文獻中都曾發表過SAA在多種癌症中皆有出現過度表達的情形。在我們先前的研究中,我們應用基於奈米探針的親和質譜法 (NBAMS) 來識別 24 個 SAA 變異,該變異模式可已用於區分胃癌 (GC) 患者與胃病和健康個體。然而,癌症中異質SAA變異的來源仍不清楚。以往的研究認為肝臟是SAA的主要來源。然而,我們對於SAA變異模式是否具有癌症特異性感到好奇。為了探討SAA的分泌機制以其在不同癌症類型的特異性,我們分析了患者的血清、正常以及腫瘤組織以及細胞模型中的SAA變異模式,後者可能可以用於人體內SAA的分泌和修飾的模擬。本實驗透過半自動奈米探針親和進行SAA的純化,並透過基質輔助雷射脫附游離飛行時間式質譜儀 (MALDI-TOF MS) 進行分析。在血清中,SAA 變異模式在 GC 的早期和晚期癌症中表現出差異。此外,SAA模式在GC(n=186)和肝癌(HCC)(n=38)中也顯示出不同的頻率。而肝癌細胞與胃癌細胞利用細胞激素刺激進行培養。為了驗證肝癌以及胃癌患者中的SAA分泌機制,將細胞模型中的SAA變異模式與癌症患者進行比較。肝癌腫瘤組織中,SAA的變異模式與肝癌細胞一致。GC 細胞系中也未檢測到SAA,只有在與肝癌細胞共培養後才得以發現。這表明肝臟和肝外 SAA 可能是不同的。最後我們也發現了活化血清中本身的蛋白酶,會增加N端截斷的SAA,這表示血清中的蛋白酶可能導致SAA的N端截短。我們的研究揭示了胃癌 (GC) 和肝癌 (HCC) 中血清澱粉樣蛋白 A (SAA) 具有不同模式,顯示癌症特異性。我們也發現SAA的分泌和修飾受到肝臟和肝外來源的影響,血清蛋白酶也可能導致其變異的原因。
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    藉由混合模式液相層析質譜技術分析高極性農藥
    (2024) 江坤壕; Chiang, Kun-Hao
    農藥廣泛地用於現今的農業當中,其伴隨的效益不僅可大幅降低人類的種植成本,更可以穩定且充足的產出作物以供應市場需求。然而,隨著農藥的使用不斷增加,食品安全問題以及檢驗方法的議題逐漸被重視。根據農藥的辛醇-水分配係數(Kow)可分為疏水性農藥和高極性農藥。高極性農藥因為其 logP 小且具有兩性離子特性,不易藉由逆相層析質譜進行分析。在本研究中,對益收生長素(Ethephon)、福賽得(Fosetyl-Al)、抑芽素(Maleic hydrazide)、嘉磷塞(Glyphosate)、固殺草(Glufosinate)及其代謝物等9種高極性農藥,使用混合模式管柱和醯胺管柱進行分離並使用液相層析串聯質譜法進行分析。藉由調整移動相的組成比例和層析梯度的改變來進行層析條件的優化。分別針對混合模式管柱和醯胺管柱進行探討,發現在移動相中加入甲酸對混合模式管柱和醯胺管柱至為重要。在優化後的層析條件下,混合模式管柱能夠有效地滯留9個高極性農藥並能在5分鐘內完成分離;而醯胺管柱亦可在10分鐘內完成。9種分析物的線性定量範圍為 0.5-100 ngmL-1,R2> 0.995。優化後的分析方法結合Quick Polar Pesticide (QuPPe) 方法未來可應用於食物樣品分析。
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    以奈米探針質譜法分析消化道癌症細胞中血清澱粉蛋白異構體
    (2022) 吳景斌; Wu, Jing-Bin
    消化道癌症在世界各地都有很高的發生率在台灣亦同,他們對病人及健保體系都造成相當程度的負荷。發展更具效率的診斷工具勢必能夠緩解此負擔。血清澱粉蛋白A(SAA)為一種急性反應蛋白並與多種癌症皆有所關聯。我們團隊於先前發現了24種SAA的等位基因異構體,在健康個體與胃癌病人中其多變複雜的表現模式能夠運用於胃癌病人的診斷。然而,SAA異構體產生的來源至今仍尚未明瞭。為了進一步了解SAA異構體產生的機制和異構體的癌症特異性與否,我們想藉由癌症細胞模型來模擬病人中SAA的分泌與修飾來了解血清中的SAA異構體的特性,並比較病人及細胞的結果解析在不同癌症群體中是否具有癌症特異性的異構體。在與高雄醫學大學吳登強醫師的合作下,我們使用兩種癌症細胞:肝癌(Huh7、HepG2、Hep3B)、胃癌(AGS、N87)及正常細胞(GES-1)並設計以細胞激素 (IL-6, IL-1β, TNF-α) 加以刺激來進行實驗。藉由半自動化的奈米探針純化方法並結合基質輔助雷射脫附游離飛行時間質譜儀 (MALDI – TOF – MS)來分析細胞液中的SAA異構體形式。由於細胞液中所含有的SAA濃度很低,我們運用了濃縮過濾的方法,在其濃縮過程能留住目標蛋白也能達到除鹽功效。首先,我們根據美國食品藥物管理局的指南進行方法確效,建立5 -200 ng的校正曲線,且經對數轉換亦有良好的線性(r2 = 0.9859),最低點5 ng其異日間變異數為14.1%。肝癌細胞(HepG2)經過IL-6, IL-1β刺激後透過西方點墨法(Western blotting)我們能觀察到SAA而(MALDI – TOF – MS)卻無信號產生;而肝癌細胞(Huh7、HepG2、Hep3B)在IL-6, IL-1β, TNF-α共同刺激下SAA分泌顯著上升並且Western blot與MALDI – TOF – MS皆可偵測。在正常胃細胞(GES-1)具11683 (SAA1α)、11655 (SAA1γ(R−))、11491(SAA2β(R−))、11404 (SAA2β (RS−))等異構體而胃癌(AGS、N87)中卻無任何異構體的表現。在肝癌細胞中(Huh7、HepG2、Hep3B)只有找到11683 (SAA1α)、11629 (SAA2γ) 等完整型異構體。比較肝癌細胞與肝癌病人中SAA的表現形式,兩者可以找到相同的完整型異構體,而在細胞中無截斷型異構體存在。結果推測SAA可能在病人檢體與細胞中具不同的修飾作用,而人體血清中可能存在一些與癌症相關的蛋白酶作用並涉及N端、C端截斷等修飾作用。簡而言之,我們改善的方法能夠運用於細胞且在肝癌細胞及正常胃細胞中能夠檢測到SAA的表現。未來,我們想透過細胞共培養系統,來更進一步驗證假說中受傷的細胞與正常細胞間的交互作對SAA造成的影響。
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    化學蛋白質體學搭配質譜技術分析Sunitinib之標的候選蛋白質
    (2013) 鄭堯聰; Yao-Tsung Cheng
    化學蛋白質體學是一門新興的研究領域,主要目的在於鑑定與驗證活性小分子之標的蛋白質,利用化合物與蛋白質間特異性的相互作用力成為一個強而有力的搜尋技術。本篇論文目的為在人類急性骨髓性白血病(AML)細胞株MV4-11中找到sunitinib之標的蛋白質。先前文獻中顯示出小分子藥物sunitinib有抑制AML細胞株中FLT3磷酸化的作用,進而有效地抑制掉MV4-11的增殖組成。利用化學蛋白質體學的策略,sunitinib合成的生物素標記藥物固定於鏈黴卵白素粒子上形成親和性管柱,建立活性為基礎的探針於MV4-11細胞株中抓取特定蛋白質。實驗設計中導入negative控制組,其結構與biotinylated sunitinib相似但不具有藥理活性,做為背景值來減少非特異性蛋白質之鍵結。經過親和性層析適當的洗滌與洗脫過程,被洗脫之蛋白質以一維膠體電泳(SDS-PAGE)蛋白質和液相層析串聯式質譜儀(LC-MS/MS)進行分析和蛋白質資料庫比對鑑定出候選標的蛋白質。MV4-11細胞裂解液中有248個標的蛋白質被鑑定到;他們大部分可能為sunitinib之新奇作用物和標的蛋白質。藉由GeneGo路徑分析,在muscle contraction relaxin和development VEGF signaling via VEGFR2 generic cascades這兩項路徑中,RAP-1A和MAP2K1被認為是藥物目標物而且他們與血管的生成有關係,造成影響MV4-11細胞增殖與存活的原因。
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    利用質譜技術鑑定甲型流感病毒血球凝集素H7蛋白的雙硫鍵鍵結
    (2019) 葉沛柔; Yeh, Pei-Jou
    雙硫鍵為影響蛋白質功能與活性的關鍵結構因子,對於可作為疫苗的重組抗原蛋白來說,雙硫鍵會影響其摺疊以及結構,錯接的雙硫鍵會嚴重的影響抗原與抗體結合的特異性,因此蛋白質正確雙硫鍵鍵結的鑑定是極重要的。本篇研究中,我們利用雙甲基化反應搭配液相層析質譜技術以及RADAR軟體的輔助,鑑定甲型流感病毒H7N9病毒顆粒以及其重組的血球凝集素H7蛋白: H7蛋白三聚體、H7蛋白單體以及Dsbc-H7、Dsbc-HA1。蛋白質樣品利用不同的酵素組合在酸性環境下水解,在本研究中使用包含: 胰蛋白酶 (trypsin)、trypsin + chymotrypsin、trypsin + asp-n等組合。使用trypsin + asp-n的酵素組合可在全部的樣品中鑑定到四個雙硫鍵鍵結,此為鑑定H7蛋白最佳的酵素組合。雙硫鍵片段C272-C296可在H7N9樣品中被鑑定到,而雙硫鍵片段C4-C458則在H7-trimer中被鑑定到。此雙硫鍵分析方法可對於蛋白質活性提供重要的資訊,據我們所知,此篇為首次利用雙硫鍵分析的方法探討甲型流感病毒H7N9血球凝集素H7重組蛋白活性的研究。
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    利用質譜技術監控以及鑑定重組蛋白中間產物之雙硫鍵變化
    (2016) 魏廷宇; Wei, Ting-Yu
    雙硫鍵是維持蛋白質活性及結構穩定性的主要轉譯修飾官能基。近幾年,固相胜肽合成技術已被廣泛應用於蛋白質藥物生產平台,但仍需透過雙硫鍵重組方能取得含正確結構及活性的產物。因此,一個能快速分析雙硫鍵的工具對於製程開發將有極大助益,也可作為蛋白質藥物必要的品管流程。生物毒素能專一的作用細胞受體,其作用機制是新型藥物開發研究的對象,本研究以固相胜肽合成之心臟蛇毒蛋白 (Cardiotoxin) 為標的,以質譜搭配RADAR軟體分析蛋白重組過程之雙硫鍵變化。藉由之雙硫鍵分析資訊,優化蛋白重組條件,純化出含正確雙硫鍵連結之產物。此外,結構分析與蛋白質活性測試結果,皆顯示重組心臟蛇毒蛋白具有與天然蛇毒蛋白質有相似β摺疊之二級結構與穿透細胞膜之活性。然而,重組過程產生之雙硫鍵錯接蛋白,則呈現不規則結構且不具活性。 整體而言,以質譜搭配RADAR軟體可快速分析重組蛋白的雙硫鍵鍵結位點,雙硫鍵分析資訊可作為蛋白藥物的品管資料。此平台可用於中間產物的分析,藉由雙硫鍵分析資訊優化重組條件,未來可應用於製藥產業對於製造富含多半胱胺酸之生物製劑樣品。