理學院

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學院概況

理學院設有數學系、物理學系、化學系、生命科學系、地球科學系、資訊工程學系6個系(均含學士、碩士及博士課程),及科學教育研究所、環境教育研究所、光電科技研究所及海洋環境科技就所4個獨立研究所,另設有生物多樣性國際研究生博士學位學程。全學院專任教師約180人,陣容十分堅強,無論師資、學術長現、社會貢獻與影響力均居全國之首。

特色

理學院位在國立臺灣師範大學分部校區內,座落於臺北市公館,佔地約10公頃,是個小而美的校園,內含國際會議廳、圖書館、實驗室、天文臺等完善設施。

理學院創院已逾六十年,在此堅固基礎上,理學院不僅在基礎科學上有豐碩的表現,更在臺灣許多研究中獨占鰲頭,曾孕育出五位中研院院士。近年來,更致力於跨領域研究,並在應用科技上加強與業界合作,院內教師每年均取得多項專利,所開發之商品廣泛應用於醫、藥、化妝品、食品加工業、農業、環保、資訊、教育產業及日常生活中。

在科學教育研究上,臺灣師大理學院之排名更高居世界第一,此外更有獨步全臺的科學教育中心,該中心就中學科學課程、科學教與學等方面從事研究與推廣服務;是全國人力最充足,設備最完善,具有良好服務品質的中心。

在理學院紮實、多元的研究基礎下,學生可依其性向、興趣做出寬廣之選擇,無論對其未來進入學術研究領域、教育界或工業界工作,均是絕佳選擇。

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    兩個TBP結合蛋白-HMGB1和p53參與聚麸醯胺擴增誘導的神經病變
    (2009) 王孝文; Shiao-Wen Wang
    脊髓小腦萎縮症第十七型是由於 TATA-box binding protein (TBP) 基因外引子上CAG三核苷酸異常擴增所導致。TBP普遍且廣泛表現在所有型態的細胞,但其N端聚麸醯胺的擴增造成的病理徵狀卻只出現在小腦、皮質等中樞神經。前人的研究顯示人類High mobility group box 1 (HMGB1)和果蠅Dorsal switch protein 1 (DSP1) 在結構上有高度同源性,並且在RNA聚合酶II轉錄上扮演抑制子的角色。HMGB1和DSP1能夠直接和TBP的N端麸醯胺豐富的區域結合,並和結合在TBP上的DNA形成穩定的三元複合體,分別藉由干擾TFIIB和TFIIA與TBP結合,抑制RNA聚合酶II轉錄的啟始階段。本研究的主要目的,在SCA3、SCA17以及HD疾病的果蠅模式下,探討HMGB1和DSP1和聚麸醯胺擴增的蛋白質間交互作用。我們推測,突變的聚麸醯胺蛋白直接和HMGB1結合,並把HMGB1隔離在核內包涵體(intranuclear inclusions),而HMGB1的功能喪失,使得轉錄功能的喪失,使得活化轉錄功能的失調,導致細胞凋亡以及神經退化病徵。在研究中我們發現過度表現果蠅內生性DSP1干擾了正常的TBP的功能,而過度表現HMGB1則對TBP沒有影響,顯示DSP1和HMGB1雖然具有高度同源性,但在轉錄中扮演的角色不完全相同。另一方面,我們發現補充DSP1和HMGB1 可以顯著的減輕全長的TBP109Q,或是截斷型的聚麸醯胺蛋白如:TBP-109Q NTD、MJD-78Q和Htt-97Q所造成的神經退化。這意味著這些異常擴增的聚麸醯胺蛋白能夠直接與HMGB1作用,並將之隔離在蛋白質聚合體 (aggregates),而HMGB1喪失的功能可能是聚麸醯胺疾病的致病的普遍原因之一。同時過度表現DSP1和HMGB1增加了和變異的聚麸醯胺蛋白結合的機會,也減少了聚麸醯胺蛋白捕捉其他轉錄因子的數量,使得部分失調的轉錄功能可以恢復。