理學院

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學院概況

理學院設有數學系、物理學系、化學系、生命科學系、地球科學系、資訊工程學系6個系(均含學士、碩士及博士課程),及科學教育研究所、環境教育研究所、光電科技研究所及海洋環境科技就所4個獨立研究所,另設有生物多樣性國際研究生博士學位學程。全學院專任教師約180人,陣容十分堅強,無論師資、學術長現、社會貢獻與影響力均居全國之首。

特色

理學院位在國立臺灣師範大學分部校區內,座落於臺北市公館,佔地約10公頃,是個小而美的校園,內含國際會議廳、圖書館、實驗室、天文臺等完善設施。

理學院創院已逾六十年,在此堅固基礎上,理學院不僅在基礎科學上有豐碩的表現,更在臺灣許多研究中獨占鰲頭,曾孕育出五位中研院院士。近年來,更致力於跨領域研究,並在應用科技上加強與業界合作,院內教師每年均取得多項專利,所開發之商品廣泛應用於醫、藥、化妝品、食品加工業、農業、環保、資訊、教育產業及日常生活中。

在科學教育研究上,臺灣師大理學院之排名更高居世界第一,此外更有獨步全臺的科學教育中心,該中心就中學科學課程、科學教與學等方面從事研究與推廣服務;是全國人力最充足,設備最完善,具有良好服務品質的中心。

在理學院紮實、多元的研究基礎下,學生可依其性向、興趣做出寬廣之選擇,無論對其未來進入學術研究領域、教育界或工業界工作,均是絕佳選擇。

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    利用雙甲基化標記搭配質譜儀技術自動化鑑定蛋白質雙硫鍵鍵結
    (2013) 陳群皓; Chun-Hao Chen
    驗證生物藥物的正確摺疊結構,以及正確雙硫鍵鍵結,越來越受到重視。正確蛋白質構型可維持蛋白質活性,而蛋白質後轉譯修飾所產生的雙硫鍵鍵結,主要扮演著維持蛋白質構型的角色。本研究中,利用雙甲基化標記以及質譜鑑定方法,搭配自製軟體RADAR自動化計算篩選a1離子的策略,將RADAR軟體應用於鑑定蛋白質藥物Bevacizumab與Trastuzumab的雙硫鍵鍵結,以及台南與新竹兩地區的複雜眼鏡蛇蛇毒蛋白的雙硫鍵鍵結。由於經雙甲基化標記胜肽後於MSMS質譜分析圖譜中,將產生a1離子訊號增強現象,藉此現象可鑑定其雙硫鍵鍵結胜肽的N端胺基酸殘基。RADAR軟體可自動化與數據庫中含半胱胺酸之胜肽進行比對,首先比對其a1離子,若符合N端胺基酸再比對其分子量,接著進一步比對其離子碎片,藉此策略快速鑑定雙硫鍵鍵結。應用RADAR軟體自動比對其a1離子策略,已成功鑑定出蛋白質藥物Bevacizumab與Trastuzumab所有的雙硫鍵鍵結。另外,於台南眼鏡蛇蛇毒蛋白上鑑定得到18個蛋白質的雙硫鍵鍵結;新竹眼鏡蛇蛇毒蛋白上鑑定得到17個蛋白質的雙硫鍵鍵結。針對雙甲基化反應使用之還原劑氰基硼氫化鈉,探討還原劑濃度及反應時間是否會造成非預期雙硫鍵鍵結產生實驗中,證明還原劑氰基硼氫化鈉不影響非預期雙硫鍵鍵結產生。本研究主要提供一個簡單以及快速鑑定雙硫鍵鍵結的方法,不但可作為檢查蛋白質藥物結構品管工具,同時也適用於鑑定複雜蛋白質混合物的雙硫鍵鍵結。
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    以質譜技術評估在不同酸鹼值環境水解Avastin之雙硫鍵錯接變化
    (2015) 張瓊文; Chang, Chiung-Wen
      正確的雙硫鍵摺疊影響蛋白質的活性及結構穩定性,因此對蛋白質類藥物而言,鑑定雙硫鍵的連接情況至關重要。隨著質譜技術的成熟,現今多以生化質譜方法鑑定蛋白質雙硫鍵,在此方法中需使用酵素水解蛋白質。酵素活性範圍多為弱鹼性環境,然而在弱鹼性環境下可能使蛋白質雙硫鍵還原再重新摺疊形成不同構型的雙硫鍵,造成在結構鑑定上無法判斷是樣品本身的雙硫鍵摺疊錯誤還是因實驗過程而產生的雙硫鍵重組。在本研究中,以溶菌酶(Lysozyme)及Bevacizumab(Avastin)作為樣品,控制酵素在中性以及弱酸性的溶液下進行水解,再使用雙甲基化標記結合質譜方法搭配RADAR軟體鑑定雙硫鍵,進而觀察雙硫鍵連接情形的變化,以提供最佳化鑑定雙硫鍵的實驗條件,降低雙硫鍵重組應造成的干擾。以trypsin及Lys-C在pH 6環境水解樣品,可完整鑑定到預期的含雙硫鍵胜肽,且皆未鑑定到錯接雙硫鍵。而以trypsin + Glu-C搭配變性劑rapigest在pH 6環境下水解Avastin,也可完整鑑定到預期的含雙硫鍵胜肽,且未觀察到錯接雙硫鍵。以thermolysin進行水解,不論在pH 5, 6, 7環境下都有觀察到錯接雙硫鍵的存在。本研究結果顯示,選用適當的酵素、在弱酸性的環境下進行水解反應,可有效的減少雙硫鍵重組反應的發生,雖然使用的酵素活性受到抑制,但依舊可以成功鑑定到溶菌酶及Bevacizumab中所有的雙硫鍵。
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    固定化鐵離子親合層析質譜技術之蛋白質磷酸化研究
    (2005) 賴承煜; LAI CHEN-YU
    蛋白質磷酸化在細胞訊息傳遞及功能調控上扮演關鍵角色。雖然目前已發展數種鑑定蛋白質磷酸化的方法,但要觀察到細胞內所有的蛋白質的磷酸化仍有一段很長的距離。這是由於蛋白質的磷酸化是一個動態現象,在細胞內的含量低,並且位置也會有所不同。為了要解決這樣的困難,發展更有效的分析蛋白質磷酸化的方法仍是一個重要的課題。 在本論文中,我們結合次細胞分離法(subcellular fractionation),凝膠電泳(SDS-PAGE),金屬親和層析 ( immobilized metal affinity chromatography,IMAC),質譜 (mass spectrometry, MS)等技術分析複雜蛋白質樣品中所含的磷酸化蛋白,並針對其中IMAC 對於磷酸化胜的容量,專一性,沖提體積以及條件作細部的探討以及最佳化。為了證明此分析平台的可用性,我們將其應用在分析T細胞中的磷酸蛋白上。實驗中在細胞質中在603 個蛋白質中發現了782 個磷酸化胜及891個磷酸化的位置,在所有鑑定出的胜中,磷酸化胜佔百分之九十。此平台能廣泛應用在分析大量蛋白質磷酸化的研究上。