理學院

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學院概況

理學院設有數學系、物理學系、化學系、生命科學系、地球科學系、資訊工程學系6個系(均含學士、碩士及博士課程),及科學教育研究所、環境教育研究所、光電科技研究所及海洋環境科技就所4個獨立研究所,另設有生物多樣性國際研究生博士學位學程。全學院專任教師約180人,陣容十分堅強,無論師資、學術長現、社會貢獻與影響力均居全國之首。

特色

理學院位在國立臺灣師範大學分部校區內,座落於臺北市公館,佔地約10公頃,是個小而美的校園,內含國際會議廳、圖書館、實驗室、天文臺等完善設施。

理學院創院已逾六十年,在此堅固基礎上,理學院不僅在基礎科學上有豐碩的表現,更在臺灣許多研究中獨占鰲頭,曾孕育出五位中研院院士。近年來,更致力於跨領域研究,並在應用科技上加強與業界合作,院內教師每年均取得多項專利,所開發之商品廣泛應用於醫、藥、化妝品、食品加工業、農業、環保、資訊、教育產業及日常生活中。

在科學教育研究上,臺灣師大理學院之排名更高居世界第一,此外更有獨步全臺的科學教育中心,該中心就中學科學課程、科學教與學等方面從事研究與推廣服務;是全國人力最充足,設備最完善,具有良好服務品質的中心。

在理學院紮實、多元的研究基礎下,學生可依其性向、興趣做出寬廣之選擇,無論對其未來進入學術研究領域、教育界或工業界工作,均是絕佳選擇。

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    利用雙甲基化標記搭配質譜儀技術自動化鑑定蛋白質雙硫鍵鍵結
    (2013) 陳群皓; Chun-Hao Chen
    驗證生物藥物的正確摺疊結構,以及正確雙硫鍵鍵結,越來越受到重視。正確蛋白質構型可維持蛋白質活性,而蛋白質後轉譯修飾所產生的雙硫鍵鍵結,主要扮演著維持蛋白質構型的角色。本研究中,利用雙甲基化標記以及質譜鑑定方法,搭配自製軟體RADAR自動化計算篩選a1離子的策略,將RADAR軟體應用於鑑定蛋白質藥物Bevacizumab與Trastuzumab的雙硫鍵鍵結,以及台南與新竹兩地區的複雜眼鏡蛇蛇毒蛋白的雙硫鍵鍵結。由於經雙甲基化標記胜肽後於MSMS質譜分析圖譜中,將產生a1離子訊號增強現象,藉此現象可鑑定其雙硫鍵鍵結胜肽的N端胺基酸殘基。RADAR軟體可自動化與數據庫中含半胱胺酸之胜肽進行比對,首先比對其a1離子,若符合N端胺基酸再比對其分子量,接著進一步比對其離子碎片,藉此策略快速鑑定雙硫鍵鍵結。應用RADAR軟體自動比對其a1離子策略,已成功鑑定出蛋白質藥物Bevacizumab與Trastuzumab所有的雙硫鍵鍵結。另外,於台南眼鏡蛇蛇毒蛋白上鑑定得到18個蛋白質的雙硫鍵鍵結;新竹眼鏡蛇蛇毒蛋白上鑑定得到17個蛋白質的雙硫鍵鍵結。針對雙甲基化反應使用之還原劑氰基硼氫化鈉,探討還原劑濃度及反應時間是否會造成非預期雙硫鍵鍵結產生實驗中,證明還原劑氰基硼氫化鈉不影響非預期雙硫鍵鍵結產生。本研究主要提供一個簡單以及快速鑑定雙硫鍵鍵結的方法,不但可作為檢查蛋白質藥物結構品管工具,同時也適用於鑑定複雜蛋白質混合物的雙硫鍵鍵結。
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    利用質譜技術鑑定甲型流感病毒血球凝集素H7蛋白的雙硫鍵鍵結
    (2019) 葉沛柔; Yeh, Pei-Jou
    雙硫鍵為影響蛋白質功能與活性的關鍵結構因子,對於可作為疫苗的重組抗原蛋白來說,雙硫鍵會影響其摺疊以及結構,錯接的雙硫鍵會嚴重的影響抗原與抗體結合的特異性,因此蛋白質正確雙硫鍵鍵結的鑑定是極重要的。本篇研究中,我們利用雙甲基化反應搭配液相層析質譜技術以及RADAR軟體的輔助,鑑定甲型流感病毒H7N9病毒顆粒以及其重組的血球凝集素H7蛋白: H7蛋白三聚體、H7蛋白單體以及Dsbc-H7、Dsbc-HA1。蛋白質樣品利用不同的酵素組合在酸性環境下水解,在本研究中使用包含: 胰蛋白酶 (trypsin)、trypsin + chymotrypsin、trypsin + asp-n等組合。使用trypsin + asp-n的酵素組合可在全部的樣品中鑑定到四個雙硫鍵鍵結,此為鑑定H7蛋白最佳的酵素組合。雙硫鍵片段C272-C296可在H7N9樣品中被鑑定到,而雙硫鍵片段C4-C458則在H7-trimer中被鑑定到。此雙硫鍵分析方法可對於蛋白質活性提供重要的資訊,據我們所知,此篇為首次利用雙硫鍵分析的方法探討甲型流感病毒H7N9血球凝集素H7重組蛋白活性的研究。
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    利用質譜技術監控以及鑑定重組蛋白中間產物之雙硫鍵變化
    (2016) 魏廷宇; Wei, Ting-Yu
    雙硫鍵是維持蛋白質活性及結構穩定性的主要轉譯修飾官能基。近幾年,固相胜肽合成技術已被廣泛應用於蛋白質藥物生產平台,但仍需透過雙硫鍵重組方能取得含正確結構及活性的產物。因此,一個能快速分析雙硫鍵的工具對於製程開發將有極大助益,也可作為蛋白質藥物必要的品管流程。生物毒素能專一的作用細胞受體,其作用機制是新型藥物開發研究的對象,本研究以固相胜肽合成之心臟蛇毒蛋白 (Cardiotoxin) 為標的,以質譜搭配RADAR軟體分析蛋白重組過程之雙硫鍵變化。藉由之雙硫鍵分析資訊,優化蛋白重組條件,純化出含正確雙硫鍵連結之產物。此外,結構分析與蛋白質活性測試結果,皆顯示重組心臟蛇毒蛋白具有與天然蛇毒蛋白質有相似β摺疊之二級結構與穿透細胞膜之活性。然而,重組過程產生之雙硫鍵錯接蛋白,則呈現不規則結構且不具活性。 整體而言,以質譜搭配RADAR軟體可快速分析重組蛋白的雙硫鍵鍵結位點,雙硫鍵分析資訊可作為蛋白藥物的品管資料。此平台可用於中間產物的分析,藉由雙硫鍵分析資訊優化重組條件,未來可應用於製藥產業對於製造富含多半胱胺酸之生物製劑樣品。
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    以質譜技術評估在不同酸鹼值環境水解Avastin之雙硫鍵錯接變化
    (2015) 張瓊文; Chang, Chiung-Wen
      正確的雙硫鍵摺疊影響蛋白質的活性及結構穩定性,因此對蛋白質類藥物而言,鑑定雙硫鍵的連接情況至關重要。隨著質譜技術的成熟,現今多以生化質譜方法鑑定蛋白質雙硫鍵,在此方法中需使用酵素水解蛋白質。酵素活性範圍多為弱鹼性環境,然而在弱鹼性環境下可能使蛋白質雙硫鍵還原再重新摺疊形成不同構型的雙硫鍵,造成在結構鑑定上無法判斷是樣品本身的雙硫鍵摺疊錯誤還是因實驗過程而產生的雙硫鍵重組。在本研究中,以溶菌酶(Lysozyme)及Bevacizumab(Avastin)作為樣品,控制酵素在中性以及弱酸性的溶液下進行水解,再使用雙甲基化標記結合質譜方法搭配RADAR軟體鑑定雙硫鍵,進而觀察雙硫鍵連接情形的變化,以提供最佳化鑑定雙硫鍵的實驗條件,降低雙硫鍵重組應造成的干擾。以trypsin及Lys-C在pH 6環境水解樣品,可完整鑑定到預期的含雙硫鍵胜肽,且皆未鑑定到錯接雙硫鍵。而以trypsin + Glu-C搭配變性劑rapigest在pH 6環境下水解Avastin,也可完整鑑定到預期的含雙硫鍵胜肽,且未觀察到錯接雙硫鍵。以thermolysin進行水解,不論在pH 5, 6, 7環境下都有觀察到錯接雙硫鍵的存在。本研究結果顯示,選用適當的酵素、在弱酸性的環境下進行水解反應,可有效的減少雙硫鍵重組反應的發生,雖然使用的酵素活性受到抑制,但依舊可以成功鑑定到溶菌酶及Bevacizumab中所有的雙硫鍵。