理學院

Permanent URI for this communityhttp://rportal.lib.ntnu.edu.tw/handle/20.500.12235/3

學院概況

理學院設有數學系、物理學系、化學系、生命科學系、地球科學系、資訊工程學系6個系(均含學士、碩士及博士課程),及科學教育研究所、環境教育研究所、光電科技研究所及海洋環境科技就所4個獨立研究所,另設有生物多樣性國際研究生博士學位學程。全學院專任教師約180人,陣容十分堅強,無論師資、學術長現、社會貢獻與影響力均居全國之首。

特色

理學院位在國立臺灣師範大學分部校區內,座落於臺北市公館,佔地約10公頃,是個小而美的校園,內含國際會議廳、圖書館、實驗室、天文臺等完善設施。

理學院創院已逾六十年,在此堅固基礎上,理學院不僅在基礎科學上有豐碩的表現,更在臺灣許多研究中獨占鰲頭,曾孕育出五位中研院院士。近年來,更致力於跨領域研究,並在應用科技上加強與業界合作,院內教師每年均取得多項專利,所開發之商品廣泛應用於醫、藥、化妝品、食品加工業、農業、環保、資訊、教育產業及日常生活中。

在科學教育研究上,臺灣師大理學院之排名更高居世界第一,此外更有獨步全臺的科學教育中心,該中心就中學科學課程、科學教與學等方面從事研究與推廣服務;是全國人力最充足,設備最完善,具有良好服務品質的中心。

在理學院紮實、多元的研究基礎下,學生可依其性向、興趣做出寬廣之選擇,無論對其未來進入學術研究領域、教育界或工業界工作,均是絕佳選擇。

Browse

Search Results

Now showing 1 - 1 of 1
  • Item
    利用酵素工程技術提升海藻糖合成酶的酵素轉化效率
    (2012) 曾信豪; Hsin -Hao Tseng
    海藻糖 (trehalose) 存在於許多生物體當中,除了作為能量的儲存形式之外,在脫水等逆境時穩定蛋白質和生物膜的結構,保護細胞免於環境壓力。在食品、化妝、醫藥業上都有廣泛的應用。海藻糖合成酶 (trehalose synthase,TS) 為可逆催化麥芽糖分子內鍵結轉化成海藻糖的酵素,屬於一種麥芽糖異構酶,同時,TS 亦有水解麥芽糖產生葡萄糖的副反應,為海藻糖的生合成路徑之一。本研究在提升 TS 的轉化效率,並以Deinococcus radiodurans trehalose synthase (DrTS) 為研究對象,利用已知結構之 SI (sucrose isomerase) 為模板模擬出 DrTS 立體三級結構。結構顯示,DrTS 的整體結構與一般的 α-amylase 的結構相似,在中央擁有一個催化的區域,由 (β/α)8 的桶狀結構所組成,以及一個富有 loop 的子區域和兩個反向平行的 β-sheet 區域。藉由將麥芽糖偶合來模擬 DrTS 與受質結合的立體結構,發現距離麥芽糖 5 Å 的周圍有 21 個胺基酸會與受質結合。從 DrTS與 SI 的胺基酸序列與立體結構的比對,發現這 21 個胺基酸當中有 9 個是不相同的,推測這 9 個胺基酸可能造成 DrTS 與 SI 功能上有差異的原因,再與其他 TS 的胺基酸比對後,發現這 9 個不同的胺基酸中,有 3 個胺基酸不同於其他 TS,分別為 Thr154、Phe174 和 Gln254。推測這 3 個胺基酸位置可能是決定不同的 TS 具有不同生化性質或轉化率的原因,本研究利用定點飽和突變與高效率純化暨活性篩選系統針此 3 個胺基酸進行突變,篩選出高海藻糖轉化率突變種,其中在 Thr154 突變庫當中,挑選出兩株活性大於野生型三倍者,經 DNA 定序顯示其 Thr154皆被取代為 Phe。此外,Asn317 被預測可能與參與水解反應的水分子結合,而在 316 位置 DrTS 具有一種與其他 SI 明顯不保守的胺基酸 Arg,推測可能也會影響與水分子的結合,以及 Asn253 被預測可能藉由阻礙活性中心的開口處保護中間產物,避免水分子進入催化中心造成水解。為了減少水解的副反應,因此將親水性的 Asn317 藉由定位突變取代成疏水性的 Phe、Leu 或 Ala,並將帶正電的 Arg316 藉由定位突變取代成不帶電性的 Gly,結果顯示 Asn317 突變成 Phe、Leu 或 Ala 以及 Arg316 突變成 Gly 雖然會使水解副反應減少,然而卻會造成酵素活性降低。將 Asn253 藉由定位突變取代成芳香族的 Phe,結果顯示 Asn253 突變成Phe 會使水解副反應與酵素活性完全喪失。此外利用另兩種策略來改善 DrTS 轉化率。一種是偶合葡萄糖異構酶 (Glucose isomerase,GI),將 TS 反應副產物葡萄糖轉化成果糖,來減少副產物的抑制效果,結果顯示偶合 GI 能提升 DrTS 在高溫的海藻糖轉化率約 4%。另一種方法是抑制 TS 的逆反應,藉由加入 α-葡萄糖苷酶抑制劑 (validoxylamine A、validamycin A、kanamycin A、acarbose 或 azactidine) 或是海藻糖的類似物 (lactose、lactulose 或 isomaltulose)。結果 kanamycin A 抑制逆反應比抑制正反應多 5% ,validoxylamine A、validamycin A 或 acarbose 對正逆反應的抑制程度相近,然而 azactidine、lactose、lactulose或 isomaltulose 對 DrTS 的正逆反應沒有影響。以上結果可以提供從事 TS 之蛋白質工程的參考。